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时间:2020-08-09 06:54 作者: 浏览量:20204409

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虽然S蛋白和ACE2是敌我双方接触的最前线,但在此次疫情暴发前,科学家们从未看清ACE2的全貌及ACE2与新冠病毒S蛋白的相互作用。两天前,周强实验室在世界范围内率先报道了ACE2的高分辨三维空间结构,这一次,他们进一步解析出ACE2与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的复合物结构。他们发现,在形态上,新冠病毒的S蛋白像一座桥横跨在ACE2表面,又像病毒的一只手,紧紧抓住ACE2,这一点与SARS病毒很相似。新冠病毒S蛋白的受体结合结构域与SARS病毒的序列也非常像,相似性达到82%。对比此前已经解析出来的SARS病毒与ACE2的相互作用,新冠病毒S蛋白有一部分氨基酸残基发生了较大改变。这也许可以解释为什么新冠病毒和SARS与ACE2的结合能力不一样,这种结合能力可能影响了病毒的传染力。周强表示,蛋白质的结构在很大程度上决定了它的性质与功能,看清新冠病毒S蛋白、ACE2及其相互作用的结构,相当于看清了“敌人的样子”,为后续科学家的靶向药物研究提供了更多信息。该项研究成果的另一个意义是,计算生物学的研究人员可以在此基础上构建不同的模型,进而展开具有针对性的研究,为药物设计和检测手段开发提供坚实基础。清华大学王新泉研究团队和中国科学院微生物研究所齐建勋研究团队分别独立解析了ACE2的N端蛋白酶结构域与新冠病毒S蛋白受体结合结构域的晶体结构。这些信息与周强团队的电镜结构互为支持。值得一提的是,三个独立团队都选择在第一时间将其复合物的原子坐标向全社会公布,以提高其可能的利用率。....

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